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La vision commence par une réaction chimique ultrarapide dans les yeux

Nouvelles Architecture moléculaire de la vie 07.12.2015

Des chercheurs de l’ICRA ont découvert que la première réaction moléculaire dans la génération de la vision se produit beaucoup plus rapidement que tout autre processus biologique connu. Une vitesse telle qu’elle se situe à la limite de ce qui est possible en théorie dans les fonctions biologiques.

Les premières étapes de la vision se produisent dans des cellules oculaires spécialisées, les photorécepteurs. Le pigment dans ces photorécepteurs, la rhodopsine, se compose de la protéine opsine et du chromophore rétinal. Quand la lumière atteint la rhodopsine, une réaction d’isomérisation s’ensuit dans le rétinal qui change la forme du chromophore et de toute la protéine. Ce processus déclenche la cascade de signalisation visuelle qui transmet au bout du compte un signal électrique au cerveau.

Même si les scientifiques comprennent l’isomérisation du rétinal dans le détail, ils ignorent combien de temps prend le processus. Par le recours à un type avancé de spectroscopie, la spectroscopie par réseaux transitoires à détection hétérodyne — un type d’holographie où on enregistre dans le temps les mouvements moléculaires —, les équipes des Boursiers principaux de l’ICRA R. J. Dwayne Miller (Université de Toronto et Institut Max-Planck sur la structure et la dynamique de la matière) et Oliver P. Ernst (Université de Toronto) ont pu étudier l’isomérisation du rétinal chez la rhodopsine bovine.

Les chercheurs ont découvert que le processus prend 30 femtosecondes, ou 30 millionièmes d’un milliard de secondes. Les mesures précédentes suggéraient que cela se produisait plutôt en 200 femtosecondes, près d’un ordre de grandeur de moins. Cette vitesse ultrarapide semble représenter une limite de vitesse moléculaire.

« Cela ne pourrait tout simplement pas se produire plus rapidement. Trente femtosecondes est un nouveau record de vitesse en chimie, particulièrement pour un système d’une telle complexité », dit Miller.

Qui plus est, les chercheurs ont découvert que le mouvement vibratoire des molécules – étirement, torsion et battement – contribue à diriger la réaction chimique. Les molécules bougent de façon telle que des atomes différents entrent en contact juste au bon moment pour mener à bien les interactions nécessaires. Des milliers de mouvements possibles, seuls les deux ou trois qui sont nécessaires au déclenchement du processus se sont manifestés.

« La protéine dirige parfaitement la chorégraphie des mouvements atomiques. C’est étonnant », dit Miller. « Il s’agit de la première étape de l’optimisation des réactions moléculaires qui est essentielle aux fonctions cellulaires. La rhodopsine constitue un système modèle de la façon dont les cellules obtiennent de l’information et entreposent l’énergie au niveau moléculaire. »

« Les résultats sur les interactions entre le rétinal et la protéine nous aideront à cerner les détails les plus importants de la façon dont les récepteurs moléculaires ont été optimisés pour reconnaître des molécules de signalisation chimique, c’est-à-dire, de recevoir de l’information avec précision et de la transmettre, dans ce cas-ci, dans le cerveau où sont traitées les images », explique Ernst.

Les rhodopsines appartiennent à la famille des récepteurs couplés aux protéines G qui détectent une grande variété de signaux chimiques, y compris les hormones et les neurotransmetteurs. Les récepteurs couplés aux protéines G dysfonctionnels sont en cause dans des maladies qui entraînent une perte de la vue, l’insuffisance cardiaque, le syndrome métabolique, la schizophrénie, l’épilepsie, la douleur, le cancer, les troubles de la fertilité et de nombreux autres états. On estime qu’environ cinquante pour cent des médicaments actuels visent des maladies où entrent en jeu les récepteurs couplés aux protéines G.

Miller et Ernst sont les codirecteurs du programme Architecture moléculaire de la vie de l’ICRA dont l’objectif est d’élucider les détails des processus moléculaires complexes à la base de tous les organismes vivants.

Ces recherches ont été publiées dans la revue Nature Chemistry le 16 novembre dernier.

Ces recherches ont obtenu le soutien financier de la Société Max-Planck, du Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie du Canada (CRSNG) et du programme des Chaires d’excellence en recherche du Canada (CERC).

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